第21卷第2期原子核物理評(píng)論Vol 21, No.2004年6月Nuclear Physics ReviewJune, 2004文章編號(hào):1007-46272004)2-0177-03分子馬達(dá)動(dòng)力學(xué)趙同軍,李微,韓英榮,卓益忠(I河北工業(yè)大學(xué)物理系,天津300130;2中國(guó)原子能科學(xué)研究院,北京102413)摘要:分子馬達(dá)是一類將化學(xué)能轉(zhuǎn)化為機(jī)械能的微小機(jī)器.對(duì)二維模型的研究表明,非保守力在體系與外界能量交換中發(fā)揮重要作用.四態(tài)模型較好地反映了馬達(dá)力學(xué)化學(xué)過(guò)程的各個(gè)狀態(tài)及相應(yīng)的構(gòu)象變化關(guān)鍵詞:分子馬達(dá);布朗馬達(dá);動(dòng)力學(xué);棘齒中圖分類號(hào):Q27文獻(xiàn)標(biāo)識(shí)碼:A在真核生物細(xì)胞中廣泛存在著物質(zhì)的主動(dòng)輸且拖動(dòng)負(fù)載,其一般的動(dòng)力學(xué)機(jī)制如何;其次運(yùn).與通常的擴(kuò)散所不同的是伴隨著能量的消耗,ATP水解的化學(xué)過(guò)程與力和運(yùn)動(dòng)產(chǎn)生的力學(xué)過(guò)程是生物大分子或囊泡會(huì)沿著確定的方向運(yùn)動(dòng),這些功如何耦合的,是緊耦合還是松耦合,如何構(gòu)建力學(xué)能通常是由分子馬達(dá)完成的12.此外,ATP合酶、化學(xué)耦合的多自由度位能面.在此基礎(chǔ)上,討論分DNA解旋酶等也可以看作分子馬達(dá)3.分子馬達(dá)子馬達(dá)存在負(fù)載時(shí)運(yùn)動(dòng)的速度、分子馬達(dá)定向運(yùn)動(dòng)是既具有酶的活性又具有運(yùn)動(dòng)活性的蛋白質(zhì),通過(guò)方向的反轉(zhuǎn)、定向運(yùn)動(dòng)的梯跳特征、運(yùn)動(dòng)速度與濃催化ATP水解,將ATP的化學(xué)能轉(zhuǎn)化為機(jī)械能產(chǎn)度的關(guān)系、能量轉(zhuǎn)化的效率等問(wèn)題生定向運(yùn)動(dòng)451.分子馬達(dá)種類非常多,目前人們分子馬達(dá)結(jié)構(gòu)及運(yùn)動(dòng)非常精巧,但非常微小廣泛研究的有沿著肌動(dòng)蛋白微絲運(yùn)動(dòng)的肌球蛋白這樣,在構(gòu)造其動(dòng)力學(xué)模型時(shí),就要在把握其根本( myosin),有沿著微管運(yùn)動(dòng)的驅(qū)動(dòng)蛋白( kinesin)和特征時(shí)忽略其次要因素.首先,分子馬達(dá)比小分子動(dòng)力蛋白 dynein)此外,人們對(duì)旋轉(zhuǎn)馬達(dá)ATP合大得多,但比宏觀物體小得多,分子量在幾萬(wàn)到幾酶以及DNA解旋酶的研究也越來(lái)越深入.這一問(wèn)十萬(wàn)u,幾何尺度一般在100M10m)左右.馬達(dá)題的重要性在于分子馬達(dá)將貯藏在腺苷三磷酸蛋白與軌道之間的結(jié)合能具有熱運(yùn)動(dòng)的量級(jí),熱運(yùn)ATP)分子中的化學(xué)能直接轉(zhuǎn)換為機(jī)械能,產(chǎn)生定動(dòng)不容忽略.分子馬達(dá)的布朗運(yùn)動(dòng)的特征非常明向運(yùn)動(dòng)而做功并且效率非常高6,.生物體內(nèi)這一顯,是一種有較大噪聲的微小機(jī)器.第二,在生物獨(dú)特的能量轉(zhuǎn)換形式不僅對(duì)生命活動(dòng)至關(guān)重要,而體內(nèi)ATP的濃度遠(yuǎn)高于平衡態(tài)的濃度,馬達(dá)蛋白處且也促使我們?nèi)フJ(rèn)識(shí)、研究和利用這一能量轉(zhuǎn)換機(jī)于高度非平衡的狀態(tài).ATP水解反應(yīng)所釋放的能量制.因此分子馬達(dá)做功原理及能量轉(zhuǎn)換機(jī)制在分子為馬達(dá)蛋白提供了定向運(yùn)動(dòng)的驅(qū)動(dòng)力.第三,分子生物學(xué)、物理學(xué)和生物化學(xué)等諸多學(xué)科中受到廣泛馬達(dá)沿著軌道運(yùn)動(dòng),這些軌道具有非對(duì)稱的周期性關(guān)注結(jié)構(gòu).這類以布朗運(yùn)動(dòng)動(dòng)力學(xué)理論為基礎(chǔ)的物理模從物理學(xué)的角度研究分子馬達(dá)做功原理及能量型稱為布朗馬達(dá)8-01轉(zhuǎn)換機(jī)制就是要建立分子馬達(dá)的動(dòng)力學(xué)理論.最主就其所引入的非平衡漲落的不同,布朗馬達(dá)可要的問(wèn)題就是宏觀的定向運(yùn)動(dòng)一般的條件是什么,大致分為幾種基本類型r1)搖擺力模型( rocking即在沒(méi)有宏觀力條件下如何產(chǎn)生宏觀的定向運(yùn)動(dòng)并 ratel中國(guó)煤化工落力的時(shí)間平均為零CNMHG收稿日期:2004-02-09;修改日期驟基金項(xiàng)目:國(guó)家自然科學(xué)基金資助項(xiàng)目(10375016);河北省自然科學(xué)基金資助項(xiàng)目(A200400005);河北省博士基金資助項(xiàng)目B2001113)作蔔教癮同躐196-),汊族)河北安平人,理學(xué)博士,教授,從事生物大分子動(dòng)力學(xué)、非平衡統(tǒng)計(jì)物理、液晶物理研究原子核物理評(píng)論第21且在兩個(gè)值之間隨機(jī)變化;(2)閃爍勢(shì)模型(fash-地關(guān)注分子馬達(dá)在實(shí)現(xiàn)物質(zhì)轉(zhuǎn)運(yùn)時(shí)力學(xué)過(guò)程和化學(xué)g ratchet),非對(duì)稱周期勢(shì)場(chǎng)隨時(shí)間周期性地或隨過(guò)程旳耦合.充分考慮構(gòu)象變化在分子馬達(dá)定向運(yùn)機(jī)地在兩態(tài)或多態(tài)之間躍遷;(3)關(guān)聯(lián)模型(core-動(dòng)中所起的重要作用,把力學(xué)過(guò)程和化學(xué)過(guò)程結(jié)合lation model),這種情況下考慮色噪聲的影響.第一起來(lái).目前理論研究的一個(gè)趨勢(shì)就是借助于化學(xué)動(dòng)種情況通過(guò)將周期力整流產(chǎn)生定向運(yùn)動(dòng),第二種情力學(xué)的方法,研究ATP水解過(guò)程中,力學(xué)過(guò)程與化況則是通過(guò)對(duì)噪聲的整流得到定向運(yùn)動(dòng),這兩種機(jī)學(xué)過(guò)程的耦合.其中多態(tài)躍遷模型基于分子馬達(dá)在制所產(chǎn)生的定向運(yùn)動(dòng)的方向是相反的.此外,考慮運(yùn)動(dòng)中要經(jīng)歷多種化學(xué)狀態(tài),認(rèn)為分子馬達(dá)在一個(gè)關(guān)聯(lián)噪聲和閃爍勢(shì)可以討論定向運(yùn)動(dòng)以及幾率流的化學(xué)循環(huán)中要在多個(gè)化學(xué)態(tài)之間躍遷.人們估計(jì)起反轉(zhuǎn),考慮隨時(shí)間變化的驅(qū)動(dòng)力可以討論分子馬達(dá)碼要4個(gè)到6個(gè)化學(xué)態(tài)才能較好的反映分子馬達(dá)這定向運(yùn)動(dòng)的梯跳特征.循環(huán).以驅(qū)動(dòng)蛋白的運(yùn)動(dòng)機(jī)制為例,近來(lái)實(shí)驗(yàn)得近年來(lái),在分子馬達(dá)動(dòng)力學(xué)理論的研究方面我到了許多驅(qū)動(dòng)蛋白在不同運(yùn)動(dòng)階段的構(gòu)象變化的信們進(jìn)行了一些嘗試11,提出了具有關(guān)聯(lián)漲落的勢(shì)息.認(rèn)為隨著ATP的水解,發(fā)生在馬達(dá)頭部ATP結(jié)壘閃爍模型、閃爍關(guān)聯(lián)噪聲模型、有限阻尼條件下合位點(diǎn)內(nèi)的微小的構(gòu)象變化,經(jīng)過(guò)頸部連接域的作的勢(shì)壘閃爍模型以及一種二維模型;發(fā)展了朗之萬(wàn)用被放大,從而引起馬達(dá)與負(fù)載整體的運(yùn)動(dòng),這是方程的 Monte carlo模擬方法,并將福克普朗克方程一個(gè)化學(xué)過(guò)程與力學(xué)過(guò)程相互耦合的過(guò)程,目前認(rèn)的本征值方法和矩陣連分式方法應(yīng)用于上述模型的為此過(guò)程分為4個(gè)態(tài)是比較合理的5.馬達(dá)蛋處理;討論了布朗馬達(dá)的定向運(yùn)動(dòng)以及能量轉(zhuǎn)化的白與微管的復(fù)合體M·K首先結(jié)合1個(gè)ATP形成M效率問(wèn)題,得出了定向運(yùn)動(dòng)的幾率流隨各參量的變K·ATP態(tài),然后ATP水解為ADP和P(無(wú)機(jī)化關(guān)系,對(duì)各種模型中幾率流的反轉(zhuǎn)進(jìn)行了討論.磷)形成M·K·ADP·P復(fù)合態(tài),接著釋放掉P還研究了能量轉(zhuǎn)換的效率形成M·K·ADP態(tài),最后釋放掉ADP又回到M我們研究了二維的模型,討論了橫向的自由度K態(tài).馬達(dá)蛋白與微管的復(fù)合體回到初態(tài),但同時(shí)對(duì)縱向運(yùn)動(dòng)的影響.分子馬達(dá)將ATP中儲(chǔ)存的化學(xué)沿微管走了8mm的長(zhǎng)度,這樣就完成了一個(gè)力學(xué)能轉(zhuǎn)化為機(jī)械能的過(guò)程中,同時(shí)與軌道以及周?chē)h(huán)化學(xué)周期.當(dāng)此復(fù)合體再次結(jié)合ATP時(shí),開(kāi)始下境發(fā)生相互作用,馬達(dá)自身也有復(fù)雜的結(jié)構(gòu)及內(nèi)部個(gè)力學(xué)化學(xué)周期.對(duì)應(yīng)于各個(gè)狀態(tài)其構(gòu)象也發(fā)生相運(yùn)動(dòng),具有大量的自由度.但其中大多數(shù)漲落非常應(yīng)的變化.這一過(guò)程伴隨著分子馬達(dá)與微絲或微管快,近似處于平衡狀態(tài),可將其視為熱浴,對(duì)應(yīng)的的結(jié)合與分離,也伴隨著分子馬達(dá)向前跳動(dòng)的力學(xué)變量為熱浴變量.其他少數(shù)幾個(gè)自由度變化較慢,過(guò)程.負(fù)載、外力和ATP的濃度以及周?chē)臒崃W(xué)稱為集體自由度,對(duì)應(yīng)的變量為系統(tǒng)變量1213.環(huán)境都對(duì)這一過(guò)程產(chǎn)生影響.我們采用四態(tài)模型反在這些系統(tǒng)變量之中,至少包含一個(gè)反映化學(xué)反應(yīng)映馬達(dá)的力學(xué)化學(xué)過(guò)程的各個(gè)狀態(tài)及相應(yīng)的構(gòu)象變進(jìn)程的化學(xué)變量,還應(yīng)包含一個(gè)反映馬達(dá)質(zhì)心運(yùn)動(dòng)化,用主方程方法進(jìn)行分析和計(jì)算,研究了分子馬的力學(xué)變量,只有這樣才能反映力學(xué)與化學(xué)的耦達(dá)的暫態(tài)特性及穩(wěn)態(tài)情況下漂移和擴(kuò)散與濃度及外合.這樣,分子馬達(dá)就被描述為在二維位能面上運(yùn)力的關(guān)系,分析了蛋白馬達(dá)定向運(yùn)動(dòng)和能量轉(zhuǎn)化過(guò)動(dòng)的粒子,而位能面反映體系的自由能.可以考慮程的機(jī)理連續(xù)變化的化學(xué)變量,也可以考慮分立變化的化學(xué)分子馬達(dá)的動(dòng)力學(xué)理論要進(jìn)一步發(fā)展,有幾個(gè)變量.我們后來(lái)討論的四維模型就是將化學(xué)自由度新的動(dòng)向值得關(guān)注.首先,位能面的構(gòu)建是一個(gè)基作了粗粒化,變?yōu)槿舾煞至B(tài).僅僅考慮保守的位礎(chǔ)的問(wèn)題,目前動(dòng)力學(xué)研究所采用的位能面大多是能面是不夠的.因?yàn)?在完成一個(gè)化學(xué)循環(huán)時(shí),唯象rV中國(guó)煤化工多.位能面的構(gòu)建對(duì)于ATP的水解所釋放的能量將作為定向運(yùn)動(dòng)的能量來(lái)研HCNMHG具有重要意義.在這源,因而我們引入非保守力提供定向運(yùn)動(dòng)的能量輸方面,我們采用高斯算法等量子化學(xué)手段進(jìn)行分入.通過(guò)對(duì)二維模型的研究得岀了非保守力在體系析,得到了一些初步的結(jié)果.采用分子動(dòng)力學(xué)等其與外界能量交換中發(fā)揮重要作用這一概念他手段也是有前途的方法.第二,生物體是高度非為了建應(yīng)切合實(shí)際的理論模型,需要更多均勻、非線性的介質(zhì),研究分子馬達(dá)的輸運(yùn)行為可趙同軍等:分子馬達(dá)動(dòng)力學(xué)179以嘗試用 levy flight、查理斯熵以及反常擴(kuò)散等概念的杋制.由ATP水解提供的能量?jī)?chǔ)存在馬達(dá)蛋白質(zhì)來(lái)反映分子馬達(dá)各種相關(guān)的統(tǒng)計(jì)行為.第三,新的之內(nèi),隨著馬達(dá)蛋白的一步一步的運(yùn)動(dòng),能量也實(shí)驗(yàn)表明單個(gè) myosIn頭部運(yùn)動(dòng)時(shí),每消耗一個(gè)ATP部分一部分地釋放出來(lái).第四,充分利用躍迂速率分子,馬達(dá)蛋白會(huì)向前運(yùn)動(dòng)若干步.這表明在分子已有的實(shí)驗(yàn)結(jié)果和理論分析結(jié)果,減少理論研究的馬達(dá)定向運(yùn)動(dòng)的過(guò)程中,馬達(dá)蛋白有某種儲(chǔ)存能量復(fù)雜性參考文獻(xiàn)1] Svoboda K, Schmidt C F, Schnapp B J, et al. 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